Досліджено субстратну специфічність катепсину Н нетрансформованої тканини та тканини помірно диференційованої форми інфільтруючого долькового раку молочної залози. Катепсин Н нетрансформованої тканини молочної залози гідролізував синтетичні субстрати в ряду: Bz-Gly-Phe--->Z-Phe-Ala--->Z-Glu-Tyr--->окситоцин на відміну від ферменту злоякісного новоутворення, який не гідролізував синтетичний дипептид Z-Glu-Tyr та проявляв субстратну специфічність в ряду: Z-Phe-Ala--->Bz-Gly-Phe--->окситоцин. Катепсин Н володіє ендопептидазною протеолітичною активністю по відношенню до субстрату казеїну, більш виражену для ферменту нетрансформованої тканини молочної залози.
Исследована субстратная специфичность катепсина Н нетрансформированной ткани и ткани умеренно дифференцированной формы инфильтративного долькового рака молочной железы. Катепсин Н нетрансформированной ткани молочной железы гидролизовал синтетические субстраты в ряде: Bz-Gly-Phe--->Z-Phe-Ala--->Z-Glu-Tyr--->окситоцин в отличие от фермента злокачественного новообразования, который не гидролизовал синтетический дипептид Z-Glu-Tyr и проявлял субстратную специфичность в ряде: Z-Phe-Ala--->Bz-Gly-Phe--->окситоцин. Катепсин Н обладает эндопептидазной протеолитической активностью по отношению к субстрат&у казеину, более выраженной для фермента нетрансформированной ткани молочной железы.
The substrate specifity of cathepsin H in untransformed tissues of mammary gland and in tissues of moderately differentiated form of lobular infiltrating breast can&cer has been investigated.
Cathepsin H from untransformed tissues of mammary gland hydrolyzed synthetic substrates in a row: Bz-Gly-Phe--->Z-Phe-Ala--->Z-Glu-Tyr--->oxytocin unlike enzyme from malignant tumor that did not hydrolyze the synthetic dip&eptide Z-Glu-Tyr and revealed the substrate specificity in a row: Z-Phe-Ala--->Bz-Gly-Phe--->oxytocin. Cathepsin H has proteolytic endopeptidase activity to the substrate casein more pronounced for enzyme from untransformed tissue of mammary gland.
&
