Modern biotechnology provides continuous search for alternative sources of raw materials. The aim of this work was to isolate and characterize trypsin-like enzymes from tissues of Antarctic marine aquatic organisms (krill, starfish, nemertines). Trypsinfraction was obtained by column chromatography on benzamidine-Sepharose. Proteolytic activity in the resulting fraction was revealed. Analysis of protein fractions was performed by disc-electrophoresis in a 10% polyacrylamide gel. The presence of activehydrolases with different molecular weights in the tissues of aquatic organisms was demonstrated. Protein bands with molecular weights below 10-14 kDa may be trypsin-like enzyme fragments that were subjected to autolysis process.
Сучасна біотехнологія потребує постійного пошуку альтернативних джерел сировини. Мета проведеної роботи - виділити та охарактеризувати трипсиноподібні ферменти морських антарктичних гідробіонтів (кріль, морська зірка, немертина). Ідентифікацію трипсиноподібних ферментів проводили методом диск-електрофорезу в 10% поліакриламідному гелі. Фракцію трипсиноподібних ферментів отримували шляхом афінної хроматографії на колонці з бензамідин-сефарозою. Показано присутність у тканинах досліджуваних гідробіонтів активних гідролаз з &різними молекулярними масами. Білкові смуги з молекулярною масою нижче 10-14 кДа можуть бути фрагментами трипсиноподібних ферментів, які зазнали процесу автолізу.
Современная биотехнология требует постоянного поиска альтернативных источников сырья. &Цель проведенной работы - выделить и охарактеризовать трипсиноподобные ферменты морских антарктических гидробионтов (криль, морская звезда, немертина). Идентификацию трипсиноподобных ферментов проводили методом диск-электрофореза в 10% полиакриламидн&ом геле. Фракцию трипсиноподобных ферментов получали путем аффинной хроматографии на колонке с бензамидин-сефарозой. Показано присутствие в тканях исследуемых гидробионтов активных гидролаз с различными молекулярными массами. Белковые полосы с молеку&лярной массой ниже 10-14 кДа могут быть фрагментами трипсиноподобных ферментов, которые подверглись процессу автолиза.
