Методи обчислювальної молекулярної динаміки (МД) дають змогу розрізняти й оцінювати нюанси структури/поведінки білків, які неможливо зафіксувати інструментальними методами, зокрема, виявляти узгоджені рухи віддалених частин білка і дистантні ефекти амінокислотних замін. Для перевірки надійності цих методичних підходів молекулярна динаміка ряду водорозчинних глобулярних білків була розрахована із застосуванням класичних білок-валідованих силових полів. Низькоенергетичні молекулярні ансамблі, розрахованіна основі даних МД, були зіставлені з відповідними ансамблями, отриманими з даних ЯМР-спектроскопії. Високий ступінь кореляції структур ансамблів і рухливості відповідних амінокислотних залишків свідчить про надійність використаних силових полів та відповідність результатів МД інструментальним даним ЯМР.
Methods of computational molecular dynamics (MD) allow to distinguish and estimate the nuances of proteins structure/behavior that can"t be detected by instrumental methods, in particular, to identifycorrelated movements of the remote parts of the protein and distant effects of amino acid substitutions. To check the reliability of these methodological approaches the molecular dynamics of a set of water-soluble globular proteins was computed using& classical protein9validated force fields. Low-energy molecular ensembles calculated from MD data were compared to the appropriate ensembles derived from NMR spectroscopy data. The high degree of correlation ensembles" structures and of mobility of c&orresponding amino acid residues indicates the reliability of used force fields and rele-vance of MD results to instrumental NMR data.
