З отрути Echis multisquamatis очищено протеїназу, що мала фібриногеназну активність. Молекулярна масса ензиму, визначена електрофорезом у ПААГ за присутності SDS, становила 35 ± 1 кДа. Інгібіторний аналіз показав, що ензим належить до родини серинових ендопептидаз. Він гідролізував X-X-R-pNa похідні трипептидів і розщеплював В[beta] -ланцюг фібриногену. Молекулярна маса відщеплюваного пептиду, що становила 3,0 кДа, дозволяє припустити, що фібриногеназа розщеплює пептидний зв"язок B[beta]R23-E24. Кm цієї реaкції становила 8 µM.
