Комп"ютерними розрахунками показано, що найбільш активно М2-прототип канал блокують речовини, до складу яких входить високоліпофільний каркасний фрагмент з лабільною аміногрупою. Наявність метиленової групи між каркасом та аміно групою призводить до вільного обертання аміногрупи і сприяє більш вигідній її взаємодії з амінокислотами іонного каналу порівняно з амантадином. Дані розрахунків дають змогу для визначення механізму дії каркасних сполук на вірус грипу типу А.
Binding of Mockers to the Influenza A ion-channel is studied using automated docking calculations. Our study suggests that studied cage compounds inhibit the M2 ion channel by binding to the His37 residue. The adamantane cage Jits into a pocket formed by Trp41 residue, while the hydrogenbond is formed between hydrogen atom of ammonium nitrogen and the nitrogen of histidine residue. This finding is supported by available experimental data and should help to obtain better understanding of the inhibition mechanism of the Influenza A M2 ion channel.