N-термінальний трансактиваційний домен білка Е2 віруса папіломи великої рогатої худоби типу 1 (ВПВРХ-1) було закристалізовано методом hanging drop vapour diffusion. Кристали належать до просторової групи 36 1 22 з вимірами a=b=61.54 А с=236.32 А Асиметрична одиниця складається з двох молекул при вмісті розчинника 55%. Максимальна розподільча здатність дифракції складала 2.8А, що є достатнім для вирішення структури білка та побудування її моделі. Отримання його структури сприятиме кращому розумінню функцій та ролі білка Е2 в життєвому циклі віруса.
The N-terminal transactivation domain of the E2 protein from bovine papillomavirus type 1 has been crystallized by vapour diffusion. Crystals belong to the space group P6 1 22 with unit-cell dimensions a=b=61.54, с = 236.32 A There is one molecule per asymmetric unit with a solvent content of 67.14%. Crystals diffract to at least 2.8 A resolution and complete X-ray data to 3.4 A have been collected on a conventional laboratory source. A knowledge of the structural basis of these multiple interactions should lead to a fuller understanding of the mechanism of action of this key regulator of the BPV life cycle.
